在2024年10月，中国科学院大学杭州高等研究院药学院与中国科学院上海药物研究所化学生物学国家重点实验室、南京中医药大学中药学院的He Huang老师研究团队，在《iScience》期刊上发表了一篇重要论文，题为：“SIRT3在哺乳动物细胞中对赖氨酸苯甲酰化的调节存在差异”。

该研究首次提出了赖氨酸苯甲酰化（Kbz）作为一种新型的蛋白质翻译后修饰，受到了广泛关注。尽管早期研究确定SIRT2为哺乳动物细胞中的脱苯甲酰酶，近期发现其专一性也受到了一定质疑。因此，探寻其他脱苯甲酰酶的功能变得尤为重要。

研究表明，SIRT3被确认为另一种脱苯甲酰酶。在对哺乳动物细胞进行定量分析的过程中，发现了1075个Kbz位点，其中44个特异性地由SIRT3介导，而66个则受到SIRT2的影响。引人注目的是，SIRT3与SIRT2调节的Kbz底物各不相同，表明它们参与了不同的细胞生物过程。

功能研究进一步揭示了SIRT3对苯甲酰化蛋白肽酰脯氨酸顺式-反式异构酶F (PPIF) 的调节作用。在这一过程中，K73bz和K197bz的修饰显著降低了其与肿瘤抑制因子p53的互作。此外，K978bz对ATP-柠檬酸裂解酶 (ACLY) 的酶活性也表现出明显的抑制作用。

本研究不仅为脱苯甲酰酶及其Kbz底物的识别提供了新的视角，同时也加深了我们对赖氨酸苯甲酰化生物学功能的理解。文中所有293T和HepG2细胞的体外培养均使用了澳大利亚优质胎牛血清，以确保实验结果的可靠性。

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